Учёные из СПбГУ и китайского университета предложили новую методику изучения белков

Учёные из Санкт-Петербургского государственного университета будут совместно с коллегами из китайского университета Цинхуа разрабатывать новый высокоточный способ моделирования белковых структур. Это, как сообщили в понедельник, 28 декабря, в СПбГУ, поможет в создании более эффективных лекарств, а также лучше понимать механизмы работы белков.

«Представленные на конкурс проекты прошли независимую экспертизу как с российской, так и с китайской стороны. Победителями были признаны научные коллективы, получившие положительную оценку экспертов обеих стран. Исследования, проводимые в СПбГУ, будут получать поддержку от РНФ ежегодно на протяжении трех лет: с 2021 по 2023 год. Аналогичная по масштабу исследовательская программа в Университете Цинхуа будет финансироваться национальным научным агентством Китая NSFC», — сообщили в Петербургском университете.

Совместный проект российского и китайского университетов посвящён разработке нового способа изучения белковых структур, который объединит уже используемые в науке методы исследования – рентгеновскую кристаллографию и молекулярно-динамическое моделирование. Для этого учёные создают программное решение, которое позволит более полно воссоздавать структуры белков (статические и динамические), полученные с помощью этих двух методик.

«Методом рентгеновской кристаллографии сегодня воссозданы структуры множества белков, однако в этих структурах есть «слепые зоны», которые могут иметь принципиальное значение. К примеру, если у белка тело хорошо структурировано и имеет достаточно жесткую конструкцию, рентгеновские экспериментальные данные дают нам всю необходимую информацию и с высокой точностью позволяют реконструировать координаты и рассчитать его структуру. Но в то же время белковые молекулы имеют в своем составе подвижные элементы – например, петли – которые зачастую играют ключевую роль в функции белка. Например, подвижные петли могут служить своего рода «дверцей», которая контролирует доступ к активному сайту белка-фермента», — пояснил заведующий лабораторией биомолекулярного ЯМР СПбГУ, профессор Николай Скрынников.

Он пояснил, что рентгеновская кристаллография не позволяет оценить работу таких подвижных элементов, поэтому на помощь приходит молекулярная динамика. Тонкость заключалась в том, чтобы создать гибридную методику, объединяющую оба подхода. В результате учёные смогут лучше понять структуру белков, а это в дальнейшем поможет в создании более эффективных лекарств и новых методов терапии.